Bodembacteriën zoals Pseudomonas fluorescens ACB zijn bij uitstek geschikt om in een zuurstofrijk milieu aromatische verbindingen af te breken. Hoe dat precies gaat is interessant om te weten omdat de betrokken enzymen mogelijk gebruikt kunnen worden voor de mileuvriendelijke productie van nieuwe chemicaliën, bijvoorbeeld voor de pharmaceutische industrie.
In het door STW gefinancierde onderzoek is de volledige afbraakroute van de aromatische verbinding 4 hydroxyacetofenon door Pseudomonas fluorescens ACB opgehelderd. Door zuivering van de enzymen, clonering van de betrokken genen en sequentie analyses kon worden vastgesteld dat de eerste en derde stap in deze afbraakroute worden gekatalyseerd door een nieuw type mono-oxygenase en een nieuw type dioxygenase. Uitermate interessant daarbij was de vondst dat deze oxidatieve enzymen ook actief zijn met een hele reeks andere verbindingen (substraatanalogen).
Het nieuwe mono-oxygenase zet aromatische ketonen en benzaldehydes om in aromatische esters. Daarnaast worden cyclobutanonen enantioselectief geoxideerd tot lactonen. De chemische varianten van deze zogeheten Baeyer-Villiger reacties maken gebruik van milieu-onvriendelijke peroxides en zijn weinig selectief. Het flavine-afhankelijke mono-oxygenase is het eerste enzym dat deze reacties specifiek en met zeer hoge opbrengst kan uitvoeren.
Het nieuwe dioxygenase is betrokken bij het openbreken van de benzeenring van hydrochinon (1,4-dihydroxybenzeen). Deze ringsplitsing, waarbij beide atomen van moleculaire zuurstof worden ingebouwd in het semialdehyde product, is erg ongebruikelijk. Meestal wordt de benzeenring in dit soort afbraakroutes gesplitst na vorming van catechol (1,2 dihydroxybenzeen) of hydroxyhydrochinon (1,2,4 trihydroxybenzeen), dus wanneer er 2 hydroxyl groepen in de aromatische ring naast elkaar zitten. Het hydrochinon dioxygenase is een ijzer(II)-afhankelijk enzym, bevat 2 verschillende eiwitketens en is ook actief met gechloreerde en gefluorideerde substraten.